Phe, Tyr i Trp

Bol

W pracy przedstawiono dog¿¿bn¿ analiz¿ konformacyjn¿ trzech aminokwasów aromatycznych: tryptofanu, fenyloalaniny i tyrozyny, wraz z ich formami jonowymi i zwitterjonowymi, z wykorzystaniem oblicze¿ opartych na pierwszych zasadach. Dla kädego aminokwasu, obszerne skanowanie powierzchni energii potencjalnej ujawni¿o liczne stabilne konformery, w tym ponad 50 unikalnych struktur dimerycznych dla kädego z nich. Stabilizacja tych struktur wynika z bogatej gry oddziäywä niekowalencyjnych, takich jak wi¿zania wodorowe (zw¿aszcza NH-O), ¿-¿ stacking, CH-¿, NH-¿ i OH-¿. Formy monomeryczne faworyzowäy konformacje z silnym wewn¿trzcz¿steczkowym wi¿zaniem wodorowym, podczas gdy formy dimeryczne wykazywäy równowag¿ mi¿dzy wi¿zaniem wodorowym a oddziäywaniami aromatycznymi. Analiza atomów w cz¿steczkach zapewni¿a dalszy wgl¿d w si¿¿ i natur¿ tych oddziäywä. Obserwacje porównawcze ze strukturami Protein Data Bank podkre¿li¿y preferencje zale¿ne od geometrii: ¿-¿ stacking dominuje w bliskim zasi¿gu, podczas gdy interakcje CH-¿ w ksztäcie litery T s¿ bardziej rozpowszechnione na wi¿kszych odleg¿o¿ciach. Odkrycia te näwietlaj¿ skomplikowany niekowalencyjny krajobraz ksztätuj¿cy konformacje aminokwasów w uk¿adach biologicznych.

Amazon

Pages: 96, Paperback, Wydawnictwo Nasza Wiedza